科学家通过对一种生活在岩石上的名为Shewanella的细菌进行研究，搞清了生物体如何用微电流轰击矿物从而转化后者。这一发现有助于研制出能够产生电流的新型燃料电池，以及更好的环境清洁技术，甚至有可能开发出新一代的有机材料。
从最深的马里亚纳海沟到最高的珠穆朗玛峰，细菌几乎存在于地球上的每个角落。其中最主要的原因可能缘于它们极大的适应性。动物将氧气作为新陈代谢的一部分。然而有一些细菌却能够在没有氧气的环境中茁壮成长，这一特性几乎让科学家困惑了近半个世纪。即便当科学家最终发现生物体利用岩石替代氧气来清除电子后，他们依然没有搞清造成这种新陈代谢可能性的确切分子机制。
如今，经过在美国和英国的实验室进行的长达5年的研究后，一个研究小组终于发现了一个不易被察觉的过程。他们注意到，Shewanella利用了位于其表面的一种功能类似于连接细菌内部和外部的电线的蛋白质。这种蛋白质名为十倍血红素C类细胞色素，它能够与岩石分子结合在一起，并通过细胞膜――这种结构通常只起到绝缘体的作用――将电子传送出去。这一过程同时改变了岩石的化学性质，并释放了一些元素，例如铁和锰。研究小组在上周的美国《国家科学院院刊》（PNAS）网络版上报告了这一发现。
参与该项研究的美国大学公园宾夕法尼亚州立大学的Susan Brantley表示：“作为一名地球化学家，我很惊讶于看到细菌利用这种‘机制’运送电子。”她说，这一机制可能是Shewanella和其他细菌的某些活性的关键，例如电流形成以及漏油清除。实验室研究表明，其他种类的细菌能够产生一种电流。同样，随着时间的流逝，细菌能够清除泄漏的石油。Brantley解释说，通过调节细菌的新陈代谢过程，新的研究将为实现上述两个目标提供一条更廉价和更有效的途径。
主持这项研究的英国东英吉利亚大学的生物化学家David Richardson表示，Shewanella存在于地下的事实使得它们成为了完成环境清理工作的理想候选者。他说：“搞清它们的生物化学机制将有助于研制出（在需要清洁的场所）刺激其活性的方法。”
美国麦迪逊市威斯康星大学的地球化学家Eric Roden表示：“这项研究最终提供了一个坚实的生物化学信息，从而解释了此类新陈代谢反应是如何发生的。”他说，它所阐释的“正是在许多领域从事研究的科学家所期待的”。（生物谷Bioon.com）
生物谷推荐原始出处：
PNAS December 17, 2009, doi: 10.1073/pnas.0900086106
Characterization of an electron conduit between bacteria and the extracellular environment
Robert S. Hartshornea, Catherine L. Reardonb, Daniel Rossc, Jochen Nuesterd, Thomas A. Clarkea, Andrew J. Gatesa, Paul C. Millsa, Jim K. Fredricksonb, John M. Zacharab, Liang Shib, Alex S. Beliaevb, Matthew J. Marshallb, Ming Tienc, Susan Brantleyd, Julea N. Butta and David J. Richardsona,1
aSchool of Biological Sciences, University of East Anglia, Norwich NR4 7TJ, United Kingdom;
bPacific Northwest National Laboratory, P.O. Box 999, Richland, WA 99352; and
Departments of cBiochemistry and Molecular Biology, and
dGeoscience, Pennsylvania State University, University Park, PA 16802-4500
A number of species of Gram-negative bacteria can use insoluble minerals of Fe(III) and Mn(IV) as extracellular respiratory electron acceptors. In some species of Shewanella, deca-heme electron transfer proteins lie at the extracellular face of the outer membrane (OM), where they can interact with insoluble substrates. To reduce extracellular substrates, these redox proteins must be charged by the inner membrane/periplasmic electron transfer system. Here, we present a spectro-potentiometric characterization of a trans-OM icosa-heme complex, MtrCAB, and demonstrate its capacity to move electrons across a lipid bilayer after incorporation into proteoliposomes. We also show that a stable MtrAB subcomplex can assemble in the absence of MtrC; an MtrBC subcomplex is not assembled in the absence of MtrA; and MtrA is only associated to the membrane in cells when MtrB is present. We propose a model for the modular organization of the MtrCAB complex in which MtrC is an extracellular element that mediates electron transfer to extracellular substrates and MtrB is a trans-OM spanning β-barrel protein that serves as a sheath, within which MtrA and MtrC exchange electrons. We have identified the MtrAB module in a range of bacterial phyla, suggesting that it is widely used in electron exchange with the extracellular environment.
