摘要：经Sepharose Q Fast Flow阴离子交换层析和Superdex 30凝胶过滤层析，从大肠杆菌(Escherichia coli)细胞内分离纯化了一种小分子蛋白质，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)纯度鉴定为单一条带，经质谱分析、N端测序、同源序列比较，确定该蛋白质为大肠杆菌冷休克蛋白CspC。在此基础上，用圆二色光谱测定了其二级结构含量，初步探索了其热稳定性及与单链DNA结合后的构象变化。
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