据美国物理学家组织网10月14日(北京时间)报道，耶鲁大学和韦恩州立大学的科学研究显示，一种复杂的RNA(核糖核酸)与蛋白质共同作用，在蛋白质的帮助下能经过整形，重新塑造成合适的形状。这些存在已久的古老RNA通过不断进化，在年轻的蛋白质中寻找合适的搭档，辅助自己完成功能使命。这项研究发表在10月13日的《自然》杂志网络版上。
科学家曾经认为，绝大部分细胞活动都是由蛋白质控制着，然而近几年的研究发现，多种RNA分子也在大量生物活动中扮演重要角色。这项研究针对的是一种比较大的、具有催化作用的特殊RNA，也就是目前已知的Ⅱ组内含子(group Ⅱ introns)。Ⅱ组内含子源于原生生物、真菌、藻类、植物细胞器以及细菌和古细菌基因组中，具有自我剪接功能，许多Ⅱ组内含子的剪接反应需由蛋白质辅助才能完成。
研究论文介绍了Ⅱ组内含子的作用过程以及形态和功能之间的关系，并指出在帮助Ⅱ组内含子和其他RNA形成最佳造型的过程中，酵母菌蛋白质Mss116发挥了重要作用。
论文作者之一、霍华德休斯医学研究院的研究员安娜玛莉派尔教授说，这种Ⅱ组内含子RNA和Mss116蛋白质之间的互相反应很有趣：一个早已存在的古老RNA分子，经过漫长的等待以期遇到合适它的蛋白质搭档，在这个等待过程中它自身也在逐渐进化，变得能跟更加“现代派”的年轻蛋白质合作，从而完成调控自身活性的过程。
早期的教科书认为RNA只是一种简单的化学媒介，在DNA(脱氧核糖核酸)指令和蛋白质合成之间充当信使。但在人类的30亿个基因编码中，只有2%是蛋白质合成基因，而多种多样的RNA则隐藏着其余大部分基因的重组、激活或关闭的秘密。
派尔说，理解RNA的折叠过程非常关键，对我们掌握那些只有一条RNA染色体的病毒的感染过程很有帮助，比如C型肝炎或西尼罗河病毒。在生物体中，RNA的作用远比我们5年前认为的重要得多，需要进一步研究它们的结构和作用机制。（生物谷Bioon.com）
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Nature doi:10.1038/nature09422
Single-molecule analysis of Mss116-mediated group II intron folding
Krishanthi S. Karunatilaka1, Amanda Solem1, Anna Marie Pyle2,3 " David Rueda1
1Department of Chemistry, Wayne State University, 5101 Cass Avenue, Detroit, Michigan 48202, USA
2Department of Molecular, Cellular and Developmental Biology and Department of Chemistry, Yale University, New Haven, Connecticut 06520, USA
3Howard Hughes Medical Institute, Yale University, New Haven, Connecticut 06520, USA
DEAD-box helicases are conserved enzymes involved in nearly all aspects of RNA metabolism, but their mechanisms of action remain unclear. Here, we investigated the mechanism of the DEAD-box protein Mss116 on its natural substrate, the group II intron ai5γ. Group II introns are structurally complex catalytic RNAs considered evolutionarily related to the eukaryotic spliceosome, and an interesting paradigm for large RNA folding. We used single-molecule fluorescence to monitor the effect of Mss116 on folding dynamics of a minimal active construct, ai5γ?D135. The data show that Mss116 stimulates dynamic sampling between states along the folding pathway, an effect previously observed only with high Mg2+ concentrations. Furthermore, the data indicate that Mss116 promotes folding through discrete ATP-independent and ATP-dependent steps. We propose that Mss116 stimulates group II intron folding through a multi-step process that involves electrostatic stabilization of early intermediates and ATP hydrolysis during the final stages of native state assembly.
