据报道，美国科学家首次发现流感病毒的复制存在一个控制“开关”――小病毒核糖核酸（svRNA），并有望据此研发出能够治疗所有类型流感的药物。
甲型流感病毒包含8个单体RNA片段，每个片段都有两个任务：通过转录过程制造蛋白；通过复制过程制造出新的病毒片段。因为每个单体必须执行两个功能，病毒必须让某一个过程优先完成，先转录然后再开始复制。
通过使用超高通量测序技术，纽约西奈山医学院的研究人员首次找到了甲型流感病毒中的一个svRNA，并确定它就是控制病毒从转录过渡到复制的“开关”。超高通量测序技术是对传统测序手段的一次革命性改变，它一次就可对几十万到几百万条DNA分子进行序列测定，使得对一个物种的转录组和基因组进行细致全貌的分析成为可能，所以又被称为深度测序。
该研究的领导者之一、西奈山医学院微生物学家本杰明腾奥弗表示，这项研究的意义十分重大。在流感病毒中，svRNA始终如一地位于病毒RNA片段之间，并且在每种流感病毒中都出现。如果我们能够阻止svRNA的活性，就能控制病毒不要转向复制过程，从而阻止其扩散。另外的一个好处是，如果病毒只能转录，那它就只能不断产生蛋白，反而最终会强化抗体的反应能力。
腾奥弗指出，理论上讲，通过抑制svRNA就可以阻止病毒片段的复制，但现在的问题是，我们还不了解svRNA的“工作细节”，我们也希望能够找到一种方法，让基于RNA的对抗剂进入人体中，用来抑制svRNA的功能，让病毒不转向复制过程。不过，这个问题可能还需要几年才能解决。由于乙型流感和丙型流感病毒的复制策略和甲型流感病毒的一样，这个发现也就意味着我们将最终能够研制出一种能够治疗所有流感病毒的药物。
虽然甲型H1N1流感的阴影正在消散，但我们从来没有忘记，仅季节性流感每年就要夺去全世界25万人的生命。一说到流感，你可能马上想起疫苗。然而，流感病毒的进化和变异非常快，疫苗也必须随之不断更新，而且还不见得有效。所以，科学家们一方面试图培育出万能流感疫苗，另一方面也从治疗的角度努力开发通用抗流感药物，从而对流感病毒形成前后夹击之势。腾奥弗和他的团队今天带给我们的正是后者的希望。
相关英文论文摘要：
Metal-induced conformational changes in ZneB suggest an active role of membrane fusion proteins in efflux resistance systems
Resistance nodulation cell division (RND)-based efflux complexes mediate multidrug and heavy-metal resistance in many Gram-negative bacteria. Efflux of toxic compounds is driven by membrane proton/substrate antiporters (RND protein) in the plasma membrane, linked by a membrane fusion protein (MFP) to an outer-membrane protein. The three-component complex forms an efflux system that spans the entire cell envelope. The MFP is required for the assembly of this complex and is proposed to play an important active role in substrate efflux. To better understand the role of MFPs in RND-driven efflux systems, we chose ZneB, the MFP component of the ZneCAB heavy-metal efflux system from Cupriavidus metallidurans CH34. ZneB is shown to be highly specific for Zn2+ alone. The crystal structure of ZneB to 2.8 ? resolution defines the basis for metal ion binding in the coordination site at a flexible interface between the β-barrel and membrane proximal domains. The conformational differences observed between the crystal structures of metal-bound and apo forms are monitored in solution by spectroscopy and chromatography. The structural rearrangements between the two states suggest an active role in substrate efflux through metal binding and release.
