泛素是一种存在於细胞内由76个胺基酸所组成的小蛋白，它参与调节生物体的多项生理机能，泛素并且藉著不同位点的连结方式串成各种结构的泛素链。
目前学界已知泛素的76个胺基酸之中有8个位点(M1、K6、K11、K27、K29、K33、K48、K63)能做為链结处，并且已经瞭解K48与K63位点连结的泛素链，然而对於其他泛素链的功能仍然未知。本院生物化学研究所特聘研究员陈瑞华博士所领导的研究团队，日前创新发现K33连结的泛素链在细胞内物质运输扮演著举足轻重的关键角色。这篇对於泛素链功能研究具有重要意义的论文，已於2014年4月24日发表於国际顶尖期刊「分子细胞」(Molecular Cell)。
研究团队发现，一种名為KLHL20蛋白所参与组成的泛素转接酶，可针对Crn7蛋白(一种与组成细胞骨架密切相关之蛋白)上催化K33连结泛素链。此泛素链并且藉由与高尔基氏体的Eps15蛋白结合，使Crn7稳定座落於高尔基氏体，进而促进细胞内的囊泡运输。由於高尔基氏体囊泡运输，参与甚多生物体的重要生理功能，例如荷尔蒙分泌、免疫反应以及神经传导。因此，这篇首度阐述K33连结泛素链与细胞内物质运输功能关密切相关的研究成果，甚受专业重视，未来亦可藉此增进对上述生理功能之深入瞭解。陈瑞华博士表示：“这是首次呈现细胞如何辨识K33连结泛素链的研究成果。”展现这篇论文之学术意义。
